ОПРЕДЕЛЕНИЕ МУТАЦИИ Е БЕЛКА В ИЗОЛЯТАХ ВИРУСА SARS-CОV-2

Появление новых вариантов коронавируса SARS-CoV-2 вызвано мутациями в основных структурных белках тяжелого острого респираторного синдрома коронавируса 2. Вакцинация и другие терапевтические подходы могут помочь остановить эпидемию. В настоящее время ученые разрабатывают препараты и вакцины, которые специально нацелены на структурные белки коронавируса SARS-CoV-2. В результате учет мутаций в белках и определение их влияния на функции помогут в высококачественном производстве и разработке профилактических и лечебных средств. В результате секвенирования удалось получить полную нуклеотидную последовательность Е гена коронавируса SARS-CoV-2. Наличие и местоположение мутаций белка оболочки (E) изолятов вируса SARS-CoV-2 были исследованы путем выравнивания последовательностей с референтной последовательностью вируса SARS-CoV-2. Результаты показали, что наиболее относительные мутации в аминокислотной последовательности белка E коронавируса SARS-CoV-2 произошли в регионах 9 и 11. Было обнаружено 2 мутаций Т9І и Т11А по сравнению со штаммом Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (NC 045512.2). Выявленные структурные мутаций белка Е могут использоваться в стратегии разработки лекарственных препаратов и вакцин.

1. Jogalekar MP, Veerabathini A, Gangadaran P. Novel 2019 coronavirus: Genome structure, clinical trials, and outstanding questions. // Exp Biol Med (Maywood). – 2020. Vol. 245(11). - P. 964-969. doi: 10.1177/1535370220920540.

2. Сao Y, Yang R, Lee I, Zhang W, Sun J, Wang W, Meng X. Characterization of the SARS-CoV-2 E Protein: Sequence, Structure, Viroporin, and Inhibitors. // Protein Sci. – 2021. Vol. 30(6). – P. 1114-1130.

3. Marini JJ, Gattinoni L. Management of COVID‐19 respiratory distress. // J Am Med Assoc. – 2020. Vol. 323. – P. 2329–2330

4. Wang H‐Y, Li X‐L, Yan Z‐R, Sun X‐P, Han J, Zhang B‐W. Potential neurological symptoms of COVID‐19. // Ther Adv Neurol Disord. – 2020. Vol. 13:1756286420917830.

5. Russell B, Moss C, Rigg A, Hopkins C, Papa S, van Hemelrijck M. Anosmia and ageusia are emerging as symptoms in patients with COVID‐19: What does the current evidence say? // Ecancermedicalscience. – 2020. Vol. 14. – P. ed98.

6. Han C, Duan C, Zhang S, et al. Digestive symptoms in COVID‐19 patients with mild disease severity: Clinical presentation, stool viral RNA testing, and outcomes. // Am J Gastroenterol. – 2020. Vol.115. – P. 916–923.

7. Zheng Y‐Y, Ma Y‐T, Zhang J‐Y, Xie X. COVID‐19 and the cardiovascular system. // Nat Rev Cardiol. – 2020. Vol .17. – P. 259–260.

8. Lu R., Zhao X., Li J., Niu P., Yang B., Wu H., Wang W., Song H., Huang B., Zhu N., et al. Genomic Characterisation and Epidemiology of 2019 Novel Coronavirus: Implications for Virus Origins and Receptor Binding. // Lancet. - 2020. V 395. - Р. 565–574.

9. Kim D, Lee J‐Y, Yang J‐S, Kim JW, Kim VN, Chang H. The architecture of SARS‐ CoV‐2 transcriptome. // Cell. – 2020. Vol. 181. – P. 914–921.

10. Jiang S, Du L, Shi Z. An emerging coronavirus causing pneumonia outbreak in Wuhan, China: calling for developing therapeutic and prophylactic strategies. // Emerg Microbes Infect. - 2020. Vol. 31. № 9(1). - Р. 275-277.

11. Sangwan J, Tripathi S, Yadav N, Kumar Y, Sangwan N. Comparative sequence analysis of SARS nCoV and SARS CoV genomes for variation in structural proteins. // Proc.Indian Natl. Sci. Acad. – 2023. Vol. 89(1). – P. 60–76. doi: 10.1007/s43538-022-00140-y

12. Schoeman D., Fielding B.C. Coronavirus envelope protein: current knowledge. // Virol. J. – 2019. Vol. 16 (1). – P. 1-22

13. Liu D., Yuan Q., Liao Y. Coronavirus envelope protein: a small membrane protein with multiple functions // Cell. Mol. Life Sci. – 2007. Vol. 64 (16). – P. 2043-2048

14. Ebtisam A. Aldaais, Subha Yegnaswamy, Fatimah Albahrani, Fatima Alsowaiket, Sarah Alramadan. Sequence and structural analysis of COVID-19 E and M proteins with MERS virus E and M proteins — A comparative study. // Biochemistry and Biophysics Reports, - 2021. Vol. 26. –P. 101023

15. Cascella M., Rajnik M., Cuomo A., Dulebohn S.C., Di Napoli R. Features, evaluation and treatment coronavirus (COVID-19) Statpearls [Internet], StatPearls Publishing. – 2020.

16. Усербаев Б.С., Бурашев Е.Д., Мелисбек А.М., Ширинбеков М.Ж. Синтез праймеров и наработка значимых генов B.1.1.7 (Альфа) варианта вируса SARS-CoV-2. // Биобезопасность и Биотехнология. – 2021. № 8. – C. 41- 48.

17. Tamura K., Stecher G., and Kumar S. MEGA 11: Molecular Evolutionary Genetics Analysis Version 11. // Molecular Biology and Evolution. – 2021. https://doi.org/10.1093/molbev/msab120

18. Saitou N. and Nei M. (1987). The neighbor-joining method: A new method for reconstructing phylogenetic trees. // Molecular Biology and Evolution 4. – P.406-425

19. Felsenstein J. Confidence limits on phylogenies: An approach using the bootstrap. // Evolution. - 1985. Vol. 39. – P. 783-791.

20. Zuckerkandl E. and Pauling L. Evolutionary divergence and convergence in proteins. Edited in Evolving Genes and Proteins by V. Bryson and H.J. Vogel. // Academic Press, New York. – 1965. - P. 97-166. 17.

21. Wang MY, Zhao R, Gao LJ, Gao XF, Wang DP, Cao JM. SARS-CoV-2: Structure, Biology, and Structure-Based Therapeutics Development. // Front Cell Infect Microbiol. – 2020. Vol. 25. – P. 10:587269. doi: 10.3389/fcimb.2020.587269

22. Aldaais EA, Yegnaswamy S, Albahrani F, Alsowaiket F, Alramadan S. Sequence and structural analysis of COVID-19 E and M proteins with MERS virus E and M proteins-A comparative study. // Biochem Biophys Rep. – 2021. Vol. 26. – P. 101023. doi: 10.1016/j.bbrep.2021.101023

23. Badua CLDC, Baldo KAT, Medina PMB. Genomic and proteomic mutation landscapes of SARS-CoV-2. // J Med Virol. – 2021. Vol. 93(3). – P. 1702-1721. doi: 10.1002/jmv.26548.

24. Islam MR, Hoque MN, Rahman MS, Alam ASMRU, Akther M, Puspo JA, Akter S, Sultana M, Crandall KA, Hossain MA. Genome-wide analysis of SARS-CoV-2 virus strains circulating worldwide implicates heterogeneity. // Sci Rep. – 2020. Vol. 19;10(1). – P.14004. doi: 10.1038/s41598-020-70812-6.

25. De Maio F, Lo Cascio E, Babini G, Sali M, Della Longa S, Tilocca B, Roncada P, Arcovito A, Sanguinetti M, Scambia G, Urbani A. Improved binding of SARS-CoV-2 Envelope protein to tight junction-associated PALS1 could play a key role in COVID-19 pathogenesis. // Microbes Infect. – 2020. Vol. 22(10). – P. 592-597. doi: 10.1016/j.micinf.2020.08.006.

26. Abavisani M, Rahimian K, Mahdavi B, Tokhanbigli S, Mollapour Siasakht M, Farhadi A, Kodori M, Mahmanzar M, Meshkat Z. Mutations in SARS-CoV-2 structural proteins: a global analysis. // Virol J. - 2022 Vol. 19(1). – P. 220. doi: 10.1186/s12985-022-01951-7

27. Kim JS, Jang JH, Kim JM, Chung YS, Yoo CK, Han MG. Genome‐wide identification and characterization of point mutations in the SARS‐CoV‐2 genome. // Osong Public Health Res Perspect. – 2020. Vol. 11(3). – P. 101‐111. 10.24171/j.phrp.2020.11.3.05

28. Usserbayev B, Zakarya K, Kutumbetov L, Orynbaуev M, Sultankulova K, Abduraimov Y, Myrzakhmetova B, Zhugunissov K, Kerimbayev A, Melisbek A, Shirinbekov M, Khaidarov S, Zhunushov A, Burashev Y. Near-Complete Genome Sequence of a SARS-CoV-2 Variant B.1.1.7 Virus Strain Isolated in Kazakhstan. // Microbiol Resour Announc. – 2022. Vol. 11(9). – P. e0061922. doi: 10.1128/mra.00619-22.

29. Usserbayev B, Abduraimov Y, Kozhabergenov N, Melisbek A, Shirinbekov M, Smagul M, Nusupbaуeva G, Nakhanov A, Burashev Y. Complete Coding Sequence of a Lineage AY.122 SARS-CoV-2 Virus Strain Detected in Kazakhstan. // Microbiol Resour Announc. – 2023. Vol. 12(7). – P. e0030123. doi: 10.1128/mra.00301-23.

30. Burashev Y, Usserbayev B, Kutumbetov L, Abduraimov Y, Kassenov M, Kerimbayev A, Myrzakhmetova B, Melisbek A, Shirinbekov M, Khaidarov S, Tulman ER. Coding Complete Genome Sequence of the SARS-CoV-2 Virus Strain, Variant B.1.1, Sampled from Kazakhstan. // Microbiol Resour Announc. – 2022. Vol. 11(12). – P. e0111422. doi: 10.1128/mra.01114-22.

31. Wang Y, Pan X, Ji H, Zuo X, Xiao GF, Li J, Zhang LK, Xia B, Gao Z. Impact of SARS-CoV-2 envelope protein mutations on the pathogenicity of Omicron XBB. // Cell Discov. – 2023. Vol. 9(1). – P. 80. doi: 10.1038/s41421-023-00575-7.

32. Wang Q, Iketani S, Li Z, Liu L, Guo Y, Huang Y, Bowen AD, Liu M, Wang M, Yu J, Valdez R, Lauring AS, Sheng Z, Wang HH, Gordon A, Liu L, Ho DD. Alarming antibody evasion properties of rising SARS-CoV-2 BQ and XBB subvariants. // Cell. – 2023. Vol. 186(2). – P. 279-286.e8. doi: 10.1016/j.cell.2022.12.018.

33. Xia B, Wang Y, Pan X, Cheng X, Ji H, Zuo X, Jiang H, Li J, Gao Z. Why is the SARS-CoV-2 Omicron variant milder? Innovation (Camb). – 2022. Vol. 3(4). –P. 100251. doi: 10.1016/j.xinn.2022.100251

34. Xia B, Shen X, He Y, Pan X, Liu FL, Wang Y, Yang F, Fang S, Wu Y, Duan Z, Zuo X, Xie Z, Jiang X, Xu L, Chi H, Li S, Meng Q, Zhou H, Zhou Y, Cheng X, Xin X, Jin L, Zhan HL, Yu DD, Li MH, Feng XL, Chen J, Jiang H, Xiao G, Zheng YT, Zhang LK, Shen J, Li J, Gao Z. SARS-CoV-2 envelope protein causes acute respiratory distress syndrome (ARDS)-like pathological damages and constitutes an antiviral target. // Cell Res. – 2021. Vol. 31(8). – P. 847-860. doi: 10.1038/s41422-021-00519-4.

35. Virus Taxonomy: 2023 Release EC 55, Jena, Germany, August 2023

36. Usserbayev, B. S. et al. Dynamics of the spread of SARS-CoV-2 variants and clades. // Eurasian Journal of Ecology, Vol.71, n.2. – P. 46-56. doi: https://doi.org/10.26577/EJE.2022.v71.i2.05